На субпикосекундной шкале времени вычислены мгновенные значения дипольного момента олигопептидов аланина в вакууме и в водном растворе с целью оценки влияния внешних воздействий: температуры, а также амплитуды и ориентации вектора напряженности внешнего электростатического поля. Компьютерное моделирование осуществляли методом молекулярной динамики. Вычисленные сценарии можно использовать для дальнейшего анализа и обобщенного описания структурных свойств и конформационной динамики молекул. Освоенный программный компьютерный комплекс пригоден для вычисления представительных молекулярных сценариев, включая поведение различных по структуре пептидов и белков в вакууме, растворах, а также под воздействием электрического поля при различных температурах.

Instantaneous dipole moments of polyalanine peptides in vacuum and in the aqueous medium have been calculated on the picosecond time scale in order to evaluate the external influence of temperature, of the electrostatic field’s amplitude and direction. Computer simulation was performed using the molecular dynamics method. The simulated scenarios can be used for a further analysis and a generalized description of structural properties and conformational dynamics of molecules. The mastered software packages are appropriate for computing the representational scenarios of biomolecular behavior under various conditions.

Научно-технические ведомости Санкт-Петербургского государственного политехнического университета. Сер.: Физико-математические науки = St. Petersburg state polytechnical university journal. Physics and mathematics: научное издание / Министерство образования и науки Российской Федерации. — Санкт-Петербург: Изд-во Политехн. ун-та, 2008-. Т. 10, № 4 [Электронный ресурс]. — Электрон. текстовые дан. (1 файл : 12,4 Мб). — Санкт-Петербург: Изд-во Политехн. ун-та, 2017. — Загл. с титул. экрана. — Электронная версия печатной публикации. — Свободный доступ из сети Интернет (чтение, печать, копирование). — Текстовый документ. — Adobe Acrobat Reader 7.0. — <URL:http://elib.spbstu.ru/dl/2/j18-140.pdf>.