Детальная информация

Корбан, Светлана Андреевна. Биохимические и структурные исследования сигма-1 рецептора [Электронный ресурс]: магистерская диссертация: 16.04.01 / С. А. Корбан; Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого, Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций ; науч. рук. И. Б. Безпрозванный. — Электрон. текстовые дан. (1 файл : 1,77 МБ). — Санкт-Петербург, 2016. — Загл. с титул. экрана. — Свободный доступ из сети Интернет (чтение, печать, копирование). — Текстовый файл. — Adobe Acrobat Reader 7.0. — <URL:http://elib.spbstu.ru/dl/2/v16-2159.pdf>. — <URL:http://doi.org/10.18720/SPBPU/2/v16-2159>.

Дата создания записи: 14.12.2016

Тематика: Белки; Олигомеры; Биологические мембраны; сигма-1 рецептор; нейропатология; гетерологическая экспрессия; лиганды; sigma-1 receptor; the neuropathology; heterologous expression; ligands

УДК: 577.352.332(043.3); 616.8-091.94(043.3)

Коллекции: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция

Ссылки: DOI

Разрешенные действия: Прочитать Загрузить (1,8 Мб) Для чтения документа необходим Flash Player

Группа: Анонимные пользователи

Сеть: Интернет

Аннотация

В работе исследуется структурная организация рекомбинантного s-1 рецептора и его конформационные модификации под действием лигандов. В ходе работы создана система экспрессии рекомбинантного s-1 рецептора в бактериях E.coli, оптимизирована схема выделения и очистки белка. Для оценки функциональной активности s-1 рецептора разработан метод качественной аффинной хроматографии (pull-down assay). Показано, что рекомбинантный s-1 рецептор человека имеет олигомерную организацию в бактериальных мембранах, но в процессе очистки происходит диссоциация олигомеров на мономеры. Связывание лиганда стабилизирует олигомерные комплексы рекомбинантного s-1 рецептора и, по-видимому, вызывает олигомеризацию.

In this paper the structural organization of recombinant s-1 receptor and its conformational changes in response to ligand binding are investigated. Human s-1 receptor gene was cloned and recombinant s-1 receptor was overexpressed in E.coli. The scheme of protein extraction and purification was optimized. Qualitative affinity chromatography method (pull-down assay) was developed to analyze the ligand binding activity of s-1 receptor. It was revealed, that recombinant s-1 receptor exists in oligomeric form in bacterial membranes,but the receptor oligomers are dissociated into monomers during the purification procedure. The ligand binding stabilizes oligomeric forms of s-1 receptor and, presumably, causes self-association of receptor monomeric subunits and their conversion to high molecular mass assemblies.

Права на использование объекта хранения

Место доступа Группа пользователей Действие
Локальная сеть ИБК СПбПУ Все Прочитать Печать Загрузить
-> Интернет Все Прочитать Печать Загрузить

Статистика использования документа

stat Количество обращений: 608
За последние 30 дней: 19
Подробная статистика