Целью работы являлось изучение сворачивания/разворачивания D-глюкоза/D-галактоза-связывающего белка (GGBP) в условиях молекулярного краудинга. Для создания условий краудинга в исследуемых растворах были использованы краудинг-агенты полиэтиленгликоль (ПЭГ) и декстран 70. Показано, что сдвиг середины денатурационного перехода GGBP в сторону более высоких концентраций GdnHCl по мере увеличения концентрации краудинг-агентов в исследуемых растворах является следствием уменьшения свободного объема в рассматриваемой системе. Установлено, что сворачивание белка в высококонцентрированных растворах ПЭГ и декстрана сопровождается агрегацией GGBP. При этом ПЭГ способен медленно дестабилизировать белок в независимости от присутствия в растворе денатуранта. Необходимо отметить, что при высоких концентрациях декстрана этот полимер, по-видимому, может специфически взаимодействовать с GGBP, изменяя при этом конформацию белка.

The aim of this work was to investigate the folding of D-glucose/D-galactose-binding protein (GGBP) in the macromolecular crowding. To simulate the crowding conditions were used crowding agents polyethylene-glycol (PEG) and dextran 70. Shown, that the shift of the middle GGBP denaturation transition towards higher GdnHCl concentrations with increasing concentrations of crowding agents in the solutions is the result of reducing the free volume in the system. It was found, that the protein folding in highly concentrated solutions of dextran and PEG followed by aggregation GGBP. In addition PEG is able to destabilize the protein slowly regardless of the presence of the denaturant in the solution. It should be noted that at high concentrations the dextran, polymer apparently can interact specifically with GGBP, altering the conformation of the protein.