Работа посвящена изучению влияния аминокислотных замен в C-домене белка Sup35 на его функциональную активность. Описана методика выделения Sup35p дикого типа и мутантных вариантов, а также белка Sup45. Проведено сравнение фенотипического проявления мутаций sup35 в присутствии полноразмерного гена SUP35 или его фрагмента, кодирующего С-домен. Измерена ГТФазная активность С-домена белка Sup35 дикого типа и мутантных вариантов. Полученные данные позволяют рассматривать изучаемые миссенс-мутации как причину нарушения терминации трансляции и несовместимости мутантных белков Sup35 с фактором [PSI+].

The work is devoted to the studying the effect of amino acid substitutions in the C-domain of the Sup35 protein on its functional activity. A method for isolating wild-type Sup35p and mutant variants, as well as Sup45 protein, are described. The phenotypic manifestations of sup35 mutations in the presence of the full-length SUP35 gene or its fragment encoding the C-domain were compared. The GTPase activity of the C-domain of the wild type Sup35 protein and mutant variants was measured. The data obtained allow us to consider the missense mutations under study as the cause of a violation of translation termination and incompatibility of mutant Sup35 proteins with the factor [PSI+].