С 17 марта 2020 г. для ресурсов (учебные, научные, материалы конференций, статьи из периодических изданий, авторефераты диссертаций, диссертации) ЭБ СПбПУ, обеспечивающих образовательный процесс, установлен особый режим использования. Обращаем внимание, что ВКР/НД не относятся к этой категории.

Детальная информация

Название: Биохимические и структурные исследования сигма-1 рецептора: магистерская диссертация: 16.04.01
Авторы: Корбан Светлана Андреевна
Научный руководитель: Безпрозванный Илья Борисович
Организация: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Выходные сведения: Санкт-Петербург, 2016
Коллекция: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция
Тематика: Белки; Олигомеры; Биологические мембраны; сигма-1 рецептор; нейропатология; гетерологическая экспрессия; лиганды; sigma-1 receptor; the neuropathology; heterologous expression; ligands
УДК: 577.352.332(043.3); 616.8-091.94(043.3)
Тип документа: Выпускная квалификационная работа магистра
Тип файла: PDF
Язык: Русский
Код специальности ФГОС: 16.04.01
Группа специальностей ФГОС: 160000 - Физико-технические науки и технологии
DOI: 10.18720/SPBPU/2/v16-2159
Права доступа: Свободный доступ из сети Интернет (чтение, печать, копирование)

Разрешенные действия:

Действие 'Прочитать' будет доступно, если вы выполните вход в систему или будете работать с сайтом на компьютере в другой сети Действие 'Загрузить' будет доступно, если вы выполните вход в систему или будете работать с сайтом на компьютере в другой сети

Группа: Анонимные пользователи

Сеть: Интернет

Аннотация

В работе исследуется структурная организация рекомбинантного s-1 рецептора и его конформационные модификации под действием лигандов. В ходе работы создана система экспрессии рекомбинантного s-1 рецептора в бактериях E.coli, оптимизирована схема выделения и очистки белка. Для оценки функциональной активности s-1 рецептора разработан метод качественной аффинной хроматографии (pull-down assay). Показано, что рекомбинантный s-1 рецептор человека имеет олигомерную организацию в бактериальных мембранах, но в процессе очистки происходит диссоциация олигомеров на мономеры. Связывание лиганда стабилизирует олигомерные комплексы рекомбинантного s-1 рецептора и, по-видимому, вызывает олигомеризацию.

In this paper the structural organization of recombinant s-1 receptor and its conformational changes in response to ligand binding are investigated. Human s-1 receptor gene was cloned and recombinant s-1 receptor was overexpressed in E.coli. The scheme of protein extraction and purification was optimized. Qualitative affinity chromatography method (pull-down assay) was developed to analyze the ligand binding activity of s-1 receptor. It was revealed, that recombinant s-1 receptor exists in oligomeric form in bacterial membranes,but the receptor oligomers are dissociated into monomers during the purification procedure. The ligand binding stabilizes oligomeric forms of s-1 receptor and, presumably, causes self-association of receptor monomeric subunits and their conversion to high molecular mass assemblies.

Права на использование объекта хранения

Место доступа Группа пользователей Действие
Локальная сеть ИБК СПбПУ Все Прочитать Печать Загрузить
Интернет Авторизованные пользователи Прочитать Печать Загрузить
-> Интернет Анонимные пользователи

Статистика использования документа

stat Количество обращений: 645
За последние 30 дней: 0
Подробная статистика