Детальная информация

Название: Фолдинг бычьего одорант-связывающего белка в растворе и в условиях краудинга: бакалаврская работа: 03.03.02
Авторы: Рогинский Денис Олегович
Научный руководитель: Степаненко Олеся Викторовна
Организация: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Выходные сведения: Санкт-Петербург, 2016
Коллекция: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция
Тематика: фолдинг белков; одорант-связывающие белки; обмен доменами; денатурация; молекулярный краудинг; odorant-binding protein; domain swapping; protein folding; denaturation; molecular crowding
Тип документа: Выпускная квалификационная работа бакалавра
Тип файла: PDF
Язык: Русский
Уровень высшего образования: Бакалавриат
Код специальности ФГОС: 03.03.02
Группа специальностей ФГОС: 030000 - Физика и астрономия
DOI: 10.18720/SPBPU/2/v16-709
Права доступа: Доступ по паролю из сети Интернет (чтение, печать, копирование)
Ключ записи: RU\SPSTU\edoc\32414

Разрешенные действия:

Действие 'Прочитать' будет доступно, если вы выполните вход в систему или будете работать с сайтом на компьютере в другой сети Действие 'Загрузить' будет доступно, если вы выполните вход в систему или будете работать с сайтом на компьютере в другой сети

Группа: Анонимные пользователи

Сеть: Интернет

Аннотация

Целью работы является исследование влияния образования комплекса с природным лигандом 1-октен-3-олом и условий макромолекулярного краудинга на структуру, стабильность и процессы фолдинга рекомбинантного бычьего одорант-связывающего белка (bOBP), а также роли механизма «обмена доменов» в поддержании нативной структуры белка и процессах его фолдинга. Показано, что вставка глицина после аминокислотного остатка 121 приводит к образованию стабильной мономерной мутантной формы. Механизм «обмена доменов» не приводит к существенной стабилизации структуры белка, тогда как введение канонической дисульфидной связи напротив стабилизирует структуру мономерной мутантной формы. Связывание лиганда приводит к существенной стабилизации структуры исследуемых белков. Краудинг агент полиэтиленгликоль приводит к стабилизации bOBP и способствует образованию нативного димерного состояния белка даже в отсутствие денатурирующих условий. Эффект краудинг агента зависит от его молекулярной массы и концентрации.

In this work we investigated the effect of formation of a complex with natural ligand 1-octen-3-ol and molecular crowding milieu on structure, stability and folding of recombinant bovine odorant-binding protein (bOBP). We also investigated a role of «domain swapping» in maintaining of the native protein structure and in its folding processes. It was shown that the insertion of glycine after residue 121 prevents «domain swapping» and generates stable monomeric protein bOBP/Gly121+. «Domain swapping» doesn't contribute much to the conformational stability of a protein. In contrast, introduction of a disulfide bond to the structure of a monomeric protein promotes significant stabilizing effect. Binding of the natural ligand leads to increase of conformational stability of the studied proteins. Crowding agent polyethylene glycol stabilizes bOBP and induces formation of the native dimeric state, even in the absence of denaturant. The effect of crowding agents depends on its molecular mass and concentration.

Права на использование объекта хранения

Место доступа Группа пользователей Действие
Локальная сеть ИБК СПбПУ Все Прочитать Печать Загрузить
Интернет Авторизованные пользователи СПбПУ Прочитать Печать Загрузить
-> Интернет Анонимные пользователи

Статистика использования

stat Количество обращений: 115
За последние 30 дней: 0
Подробная статистика