Таблица | Карточка | RUSMARC | |
Разрешенные действия: –
Действие 'Прочитать' будет доступно, если вы выполните вход в систему или будете работать с сайтом на компьютере в другой сети
Действие 'Загрузить' будет доступно, если вы выполните вход в систему или будете работать с сайтом на компьютере в другой сети
Группа: Анонимные пользователи Сеть: Интернет |
Аннотация
Проведено исследование молекулярных механизмов воздействий определенных структур на канал Nav1.8 и Na,K-АТФазу ноцицептора, вызывающих анальгетический эффект. Выбран метод полного конформационного анализа молекул. Проведен полный конформационный анализ ряда молекул-активаторов ГАМК-эргической системы (ГАМК, фенибут, мефебут) с целью объяснения экспериментальных данных об их влиянии на функционирование медленных натриевых каналов Nav1.8 в мембране ноцицептивного нейрона. Проведена оценка достоверности результатов используемого метода. Проведен докинг молекулы хелатного комплекса уабаин–Ca2+ в альфа1-субъединицу Na,K-АТФазы и оценена возможность того, что молекулярный механизм лиганд-рецепторного связывания указанного комплекса отличается от механизма связывания свободной молекулы уабаина. Конформационный анализ подтверждает актуальные экспериментальные данные об отсутствии действия активаторов ГАМК- эргической системы на канал Nav1.8. Результаты докинга говорят о том, что эффект уабаин–Ca2+ отличается от эффекта свободного уабаина, что подтверждает гипотезу.
Researching of molecular mechanism of actions of several structures on Nav1.8 channel and Na,K-ATPase was performed. Method of full conformational molecule analysis was established. A full conformational analysis of several GABA-ergic system activators (GABA, phenibut, mephebut) was performed in order to explain the experimental data on their effect on the functioning of slow sodium channels Nav1.8 in the nociceptive neuron membrane. Reliability of established method was estimated. Docking of the chelate complex ouabain–Ca2+ molecule to the alpha1- subunit of Na,K-ATPase was carried out, and a possibility that the molecular mechanism of ligand-receptor binding of this complex could be different from that of the free ouabain molecule was considered. Conformational analysis approves actual experimental data. Results of docking lead to supposing that ouabain–Ca2+ varies from one of free ouabain, which approves hypothesis.
Права на использование объекта хранения
Место доступа | Группа пользователей | Действие | ||||
---|---|---|---|---|---|---|
Локальная сеть ИБК СПбПУ | Все | |||||
Интернет | Авторизованные пользователи СПбПУ | |||||
Интернет | Анонимные пользователи |
Статистика использования
Количество обращений: 3
За последние 30 дней: 0 Подробная статистика |