Амилоидные фибриллы образованы растворимыми белками, которые собираются в нерастворимые волокна, устойчивые к деградации. Их накопление в тканях организма связано с рядом неизлечимых заболеваний, таких как болезни Альцгеймера и Паркинсона, гемодиализный и лизоцимовый амилоидозы, и другие. Амилоидные фибриллы демонстрируют высокую стабильность, поэтому поиск факторов и механизмов нарушения структуры амилоидных фибрилл является актуальной задачей. Эта работа была направлена на изучение влияния рН на структуру амилоидных фибрилл на основе лизоцима и β-2-микроглобулина. Исследования проводились с использованием методов оптической спектроскопии и электронной микроскопии. В работе были обнаружены различия в структуре амилоидных фибрилл при различных значениях pH. Амилоидные фибриллы β-2-микроглобулина разрушаются в щелочных растворах. В кислых и нейтральных растворах (рН 1 – 9) амилоидные фибриллы сохраняются, длина и степень их кластеризации, связывание с ThT и ANS, а также их вторичная структура зависят от рН раствора. Амилоидные фибриллы на основе лизоцима присутствуют в кислых и щелочных растворах, а в нейтральных pH образуются аморфные агрегаты.

Amyloid fibrils are formed by normally soluble proteins, which assemble to form insoluble fibers that are resistant to degradation. Their accumulation in the tissues is associated with a number of incurable diseases, such as Alzheimer's and Parkinson’s diseases, hemodialysis-associated and lysozyme amyloidosis, etc. Amyloid fibrils are remarkable stable, so the search for factors of disruption of amyloid fibril structure and mechanisms is a relevant task. This work was focused on the investigation of the pH effect on the β-2-microglobulin and lysozyme amyloid fibrils structure. The investigations were carried out by optical spectroscopy and electron microscopy. Differences in the structure of amyloid fibrils were detected at different pH values. β-2-microglobulin amyloid fibrils are destroyed in alkaline solutions. In acidic and neutral solutions (pH 1 - 9), amyloid fibrils are retained, the length and degree of their clusterization, binding with ThT and ANS, as well as their secondary structure depend on the pH of the solution. Lysozyme-based amyloid fibrils are present in acidic and alkaline solutions, and amorphous aggregates form in neutral pHs.