Данная работа посвящена первичной характеристике внеклеточных металлопептидаз, выделенных с поверхности синаптосом (выделенных аксональных окончаний) мозга птиц, а также сравнению этих пептидаз с ферментами NEMP, выделенных с поверхности синаптосом из мозга млекопитающих. Экстракт металлопептидаз получали с помощью кратковременной инкубации синаптосом, полученных после дифференциального центрифугирования и очистки в градиенте сахарозы, с неионным детергентом TritonX-100. Ферменты затем разделяли различными методами (электрофорез в неденатурирующих условиях, ионообменная хроматография и хроматография на гидроксиапатите). В результате работы было выявлено, что полученные ферменты являются металлопептидазами. Также было обнаружено, что данные пептидазы не способны гидролизовать пептидную связь в молекуле карнозина (βAla-His). Это дало возможность использовать набор тестовых пептидов с карнозином на разных концах и определить вид активности выделенных ферментов. Таким образом, среди полученных ферментов были выявлены карбоксипептидаза, аминопептидаза, эндопептидаза и трипептидаза. В отличие от NEMP млекопитающих, у птиц среди выделенных ферментов отсутствует дипептидил-пептидаза, но есть трипептидаза. И так же, как в случае с млекопитающими, неспособность данных пептидаз расщеплять пептидную связь с β-Ala дает возможность создавать защищенные от этих пептидаз лекарственные пептиды.

The given work is devoted to determining the characteristics of extracellular metallopeptidases isolated from the surface of synaptosomes of birds' brains, as well as comparing these peptidases with NEMPs - enzymes isolated from the mammal’s brain. Metallopeptidase extracted from the surface of the synaptosome with the de-tergent Triton X-100 obtained after differential centrifugation and ultracentrifuga-tion. The enzymes are then separated by various methods (electrophoresis under non-denaturing conditions, ion exchange and hydroxyapatite chromatography). To determine the activities that are detected using various test peptides. As a result of the work, those enzymes were identified that are metallopeptidases were defined as aminopeptidase, carboxypeptidase, endopeptidase and tripeptidase, which distinguish them from NEMPs that do not contain enzymes with tripeptidase activity, but contain enzymes with dipeptidyl peptidase activity. Also, obtained enzymes that destroys tri- and dipeptides to individual acids is not able to hydrolyze the peptide bond in carnosine, which suggests the possibility of creating protected peptides (including drugs based on them) that do not degrade in accordance with metallopeptidases.