Детальная информация

В данной работе было показано, что связывание фотосенсибилизаторов хлорин e6 и Радахлорин с сывороточным альбумином человека приводит к подавлению фосфоресценции синглетного кислорода при фотодинамической активации. Это подавление генерации синглетного кислорода в сайтах связывания альбумина позволило зарегистрировать сигнал фосфоресценции триплетного состояния фотосенсибилизатора в растворе при нормальных условиях - сигнал, который не наблюдается для свободных молекул фотосенсибилизатора. Обнаружено, что полоса фосфоресценции сосредоточена на длине волны 1050 нм, а характерное время затухания составило 330±40 мкс. В пределах экспериментальной погрешности не было выявлено различий в измеренных фотофизических параметрах между хлорином е6 и Радахлорином. Полученные результаты свидетельствуют о том, что в комплексах хлориновых фотосенсибилизаторов с альбуминами фотодинамические реакции I типа могут преобладать над реакциями II типа. Этот вывод важен для понимания механизмов фотодинамической терапии с данными фотосенсибилизаторами, поскольку известно, что человеческий сывороточный альбумин является одним из основных переносчиков хлориновых фотосенсибилизаторов в плазме крови.

This work demonstrated that binding of the photosensitizers chlorin e6 and Radachlorin to human serum albumin results in suppression of singlet oxygen phosphorescence during photodynamic activation. This suppression of the singlet oxygen generation rate at albumin binding sites allowed direct detection of the triplet phosphorescence signal in solution under normal conditions—a signal that is difficult to detect for free photosensitizer molecules. The phosphorescence band was found to be centered at 1050 nm, with a characteristic decay time of 330±40 μs. Within the experimental error, no differences in the measured photophysical parameters were detected between chlorin e6 and Radachlorin. These results indicate that type I photodynamic reactions may predominate over type II reactions in complexes of chlorin photosensitizers with albumins. This conclusion is important for understanding the mechanisms of photodynamic therapy with these photosensitizers, since human serum albumin is known to be one of the main carriers of chlorin photosensitizers in blood plasma.