Details

Title: Исследование процессов регуляции взаимодействия RecA с ДНК: научный доклад: направление подготовки 03.06.01 «Физика и астрономия» ; направленность 03.06.01_12 «Биофизика»
Creators: Алексеев Александр Андреевич
Scientific adviser: Ходорковский Михаил Алексеевич
Other creators: Краснова Надежда Константиновна
Organization: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Imprint: Санкт-Петербург, 2020
Collection: Научные работы аспирантов/докторантов; Общая коллекция
Subjects: Белки; RecA; гомологическая рекомбинация; метод оптической ловушки; лазерный пинцет; конформационные состояния; кооперативность; homologous recombination; single-molecule approach; optical tweezers; conformational states; cooperativity
UDC: 577.112
Document type: Scientific report
Language: Russian
Speciality code (FGOS): 03.06.01
Speciality group (FGOS): 030000 - Физика и астрономия
Rights: Текст не доступен в соответствии с распоряжением СПбПУ от 11.04.2018 № 141

Annotation

В данной работе исследуется влияние нуклеотидных кофакторов на свойства нуклеопротеиновых комплексов, формируемых белком RecA на однонитевой ДНК. При помощи метода оптической ловушки анализируются конформационные состояния индивидуальных нуклеопротеиновых филаментов RecA, возникающие в ходе гидролиза АТФ. Впервые показано, что существует два неактивных состояния филамента RecA на однонитевой ДНК, обладающих различными механическими свойствами и стабильностью. Также в работе анализируется динамика конформационных переходов при гидролизе и связывании АТФ, проводится количественная характеризация кооперативности конформационных изменений структуры филамента RecA при связывании нуклеотидных кофакторов АТФ и АДФ.

In this study the influence of nucleotide cofactors on RecA nucleoprotein complexes formed on single-stranded DNA is investigated. The ATPase induced conformational states of nucleoprotein RecA filament are analyzed by a single molecule approach. For the first time it was demonstrated that inactive form of RecA-ssDNA filament is presented by two states, which vary in mechanical properties and stability. In this work the dynamics of the ATPase induced conformational changes is addressed and cooperativity of conformational transitions induced by binding ATP and ADP is also examined.