Details

Уткина, Ирина Львовна. Характеристика нового антибактериального тиазол-оксазол-модифицированного пептида из K. pneumoniae [Электронный ресурс]: бакалаврская работа: 03.03.02 / И. Л. Уткина; Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого, Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций ; науч. рук. М. В. Метелев. — Электрон. текстовые дан. (1 файл : 1,83 МБ). — Санкт-Петербург, 2016. — Загл. с титул. экрана. — Свободный доступ из сети Интернет (чтение, печать). — Текстовый файл. — Adobe Acrobat Reader 7.0. — <URL:http://elib.spbstu.ru/dl/2/v16-712.pdf>. — <URL:http://doi.org/10.18720/SPBPU/2/v16-712>.

Record create date: 8/26/2016

Subject: тиазол-оксазол-модифицированные микроцины; пептиды; антибиотики; бактерии; молекулярное клонирование; thiazole-oxazole modified microcins; peptides; antibiotics; bacteria; molecular cloning

Collections: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция

Links: DOI

Allowed Actions: Read You need Flash Player to read document

Group: Anonymous

Network: Internet

Annotation

Целью данной работы являлась идентификация и характеристика нового тиазол-оксазол-модифицированного пептида из бактерии Klebsiella pneumoniae subsp. ozaenae, обнаруженного в результате биоинформатического поиска неохарактеризованных генетических кластеров, гомологичных кластеру микроцина В17. Было показано, что при гетерологической экспрессии оперона из K. pneumoniae subsp. ozaenae в клетках E. coli производится вещество, структура которого была частично охарактеризована методами масс-спектрометрии, и показано, что вещество содержит четыре гетероцикла: один оксазольный и три тиазольных, - а также включает дополнительную модификацию на N-конце пептида. Было продемонстрировано, что производимое соединение обладает антибактериальной активностью в отношении E. coli, и активность зависит от присутствия модификации на N-конце пептида и немодифицированных С-концевых аминокислот.

The aim of this work was to identify and describe the structure of a new thiazole-oxazole modified peptide from Klebsiella pneumoniae subsp. ozaenae. Cluster of genes of a new TOMM was found as a result of bioinformatic search of microcin B17 homologs. Detected cluster was introduced into a heterologous expression host, E. coli, which was shown to produce a substance belonging to the class of TOMM. The structure of produced peptide was partially characterized: mass spectrometric analysis revealed that it contains four heterocycles (one oxazole and three thiazole) and also includes an additional modification at the N-terminus of the peptide. We demonstrated that identified cluster of genes is capable of producing a biologically active molecule. Moreover, produced compound was shown to have an antibacterial activity against E. coli. As it was determined this activity depends on the presence of modification at the N-terminus of the peptide and unmodified C-terminal amino acids.

Document access rights

Network User group Action
FL SPbPU Local Network All Read Print
-> Internet All Read Print

Document usage statistics

stat Document access count: 115
Last 30 days: 2
Detailed usage statistics