Details
| Title | Различия во взаимодействии рекомбиназ RAD51 и UvsX с ДНК, выявленные в экспериментах на уровне одиночных молекул = Differences in the interaction of RAD51 and UvsX recombinases with DNA revealed by single-molecule experiments // Научно-технические ведомости Санкт-Петербургского государственного политехнического университета. Сер.: Физико-математические науки. – 2026. – Т. 19, № 2. — С. 147-159 |
|---|---|
| Creators | Гончаров И. Д. ; Садова А. И. ; Нужин И. М. ; Теницкая П. А. ; Курдюмова И. В. ; Горьковская А. А. ; Ходорковский М. А. ; Алексеев А. А. |
| Imprint | 2026 |
| Collection | Общая коллекция |
| Subjects | Биология ; Молекулярная биология ; молекулы ; одиночные молекулы ; рекомбиназы ; гомологичные рекомбинации ; онкотерапия ; полимеразная амплификация ; рекомбиназная амплификация ; molecules ; single molecules ; recombinases ; homologous recombinations ; oncotherapy ; polymerase amplification ; recombinase amplification |
| UDC | 577.2 |
| LBC | 28.070 |
| Document type | Article, report |
| Language | Russian |
| DOI | 10.18721/JPM.19212 |
| Rights | Свободный доступ из сети Интернет (чтение, печать, копирование) |
| Additionally | New arrival |
| Record key | RU\SPSTU\edoc\80262 |
| Record create date | 11/11/2026 |
Нуклеопротеиновые филаменты, формируемые белками-рекомбиназами на ДНК, являются ключевыми структурами процесса гомологичной рекомбинации, обеспечивающей поддержание стабильности генома. Формирование филамента на ДНК приводит к значительному изменению механических свойств комплекса, в частности к удлинению ДНК, при этом кинетика сборки филамента зависит от механического натяжения. В работе с помощью метода оптического захвата получены данные о динамике сборки филаментов RAD51 человека и UvsX бактериофага T6 на двухцепочечной ДНК при различных силах механического натяжения. В диапазоне 3 - 12 пН RAD51 эффективно связывается с ДНК, формируя филаменты с высокой степенью покрытия. В отличие от RAD51, эффективное формирование филаментов UvsX происходит только при высоком натяжении (12 пН), тогда как при значениях 3 - 6 пН связывание UvsX с ДНК существенно ограничено. Различная склонность двух рекомбиназ к взаимодействию с ДНК отражает адаптацию к клеточным условиям и механизмам регуляции гомологичной рекомбинации.
Nucleoprotein filaments formed by recombinase proteins on DNA are key structures of the homologous recombination process, which ensures the maintenance of the genome stability. Filament formation on DNA leads to a significant change in the mechanical properties of the complex, in particular to DNA lengthening, while the kinetics of filament assembly depends on mechanical tension. Using optical tweezers, this study has obtained data on the assembly dynamics of human RAD51 recombinase and bacteriophage T6 UvsX recombinase filaments on double-stranded DNA under varying mechanical tension. In the range between 3 and 12 pN, RAD51 efficiently bound to DNA, forming filaments with a high coverage. In contrast to RAD51, an efficient UvsX filament formation occurred only under high tension (12 pN), whereas UvsX binding to DNA was severely restricted at 3-6 pN. The different tendency of the two recombinases to interact with DNA reflected their adaptation to cellular environments and regulatory mechanisms governing homologous recombination.
| Network | User group | Action |
|---|---|---|
| ILC SPbPU Local Network | All |
|
| Internet | All |
|
