Details

Title: Механизм олигомеризации неструктурированных белков мозга BASP1 и GAP-43: бакалаврская работа: 03.03.02
Creators: Лосьянов Игорь Леонидович
Scientific adviser: Захаров Владислав Викторович
Organization: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Imprint: Санкт-Петербург, 2016
Collection: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция
Subjects: белковые олигомерные комплексы; неструктурированные белки; BASP1; GAP-43; фосфатидилинозитол-4,5-дифосфат; protein oligomers; intrinsically disordered proteins; amyloid oligomers
Document type: Bachelor graduation qualification work
File type: PDF
Language: Russian
Level of education: Bachelor
Speciality code (FGOS): 03.03.02
Speciality group (FGOS): 030000 - Физика и астрономия
DOI: 10.18720/SPBPU/2/v16-706
Rights: Доступ по паролю из сети Интернет (чтение, печать, копирование)
Record key: RU\SPSTU\edoc\32410

Allowed Actions:

Action 'Read' will be available if you login or access site from another network Action 'Download' will be available if you login or access site from another network

Group: Anonymous

Network: Internet

Annotation

В данной работе мы исследовали механизм олигомеризации белков BASP1 и GAP-43 и проверяли гипотезу о том, что олигомеры BASP1 и GAP-43 организованы по механизму "электростатического ядра". Работа выполнена на тканях головного мозга коровы. Показано, что олигомеры BASP1 и GAP-43 содержат устойчивое к протеолизу ядро. Показано, что поликатионные домены белков BASP1 и GAP-43 - N-концевые участки и эффекторные домены, ответственны за образование их олигомеров. Полученные данные соответствуют механизму “электростатического ядра”. Показано, что неструктурированный белок, содержащий поликатионные домены, MBP3, образует олигомеры по схожему механизму in vitro.

In this work we investigated oligomerization mechanism of proteins BASP1 and GAP-43 and tested the hypothesis that oligomers of BASP1 and GAP-43 organized on the model of the “electrostatic core”. Work performed on bovine brain tissue. We showed that BASP1 and GAP-43 oligomers contain insensitive to proteolytic digestion core and we found out that polycationic domains of BASP1 and GAP-43 - N-terminal peptides and effector domains are responsible for oligomerization. These findings correspond to the proposed mechanism of oligomeriziation which is named “electrostatic core”. Also we found out that intrinsically disordered signaling protein MBP3 has the same mechanism of oligomerization.

Document access rights

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All Read Print Download
External organizations N2 All Read
External organizations N1 All
Internet Authorized users SPbPU Read Print Download
Internet Authorized users (not from SPbPU, N2) Read
Internet Authorized users (not from SPbPU, N1)
-> Internet Anonymous

Usage statistics

stat Access count: 482
Last 30 days: 0
Detailed usage statistics