Details

В данной работе мы исследовали механизм олигомеризации белков BASP1 и GAP-43 и проверяли гипотезу о том, что олигомеры BASP1 и GAP-43 организованы по механизму "электростатического ядра". Работа выполнена на тканях головного мозга коровы. Показано, что олигомеры BASP1 и GAP-43 содержат устойчивое к протеолизу ядро. Показано, что поликатионные домены белков BASP1 и GAP-43 - N-концевые участки и эффекторные домены, ответственны за образование их олигомеров. Полученные данные соответствуют механизму “электростатического ядра”. Показано, что неструктурированный белок, содержащий поликатионные домены, MBP3, образует олигомеры по схожему механизму in vitro.

In this work we investigated oligomerization mechanism of proteins BASP1 and GAP-43 and tested the hypothesis that oligomers of BASP1 and GAP-43 organized on the model of the “electrostatic core”. Work performed on bovine brain tissue. We showed that BASP1 and GAP-43 oligomers contain insensitive to proteolytic digestion core and we found out that polycationic domains of BASP1 and GAP-43 - N-terminal peptides and effector domains are responsible for oligomerization. These findings correspond to the proposed mechanism of oligomeriziation which is named “electrostatic core”. Also we found out that intrinsically disordered signaling protein MBP3 has the same mechanism of oligomerization.