Details

Title Полиморфизм амилоидных фибрилл на основе лизоцима и бета-2-микроглобулина: бакалаврская работа: 03.03.02
Creators Родина Наталья Павловна
Scientific adviser Сулацкая Анна Игоревна
Organization Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Imprint Санкт-Петербург, 2016
Collection Выпускные квалификационные работы ; Общая коллекция
Subjects амилоидные фибриллы ; полиморфизм ; бета-2-микроглобулин ; лизоцим ; тиофлавин Т ; amyloid fibrils ; polymorphism ; beta-2-microglobulin ; thioflavin T ; lysozyme
Document type Bachelor graduation qualification work
File type PDF
Language Russian
Level of education Bachelor
Speciality code (FGOS) 03.03.02
Speciality group (FGOS) 030000 - Физика и астрономия
DOI 10.18720/SPBPU/2/v16-710
Rights Доступ по паролю из сети Интернет (чтение, печать, копирование)
Record key RU\SPSTU\edoc\32416
Record create date 8/25/2016

Allowed Actions

Action 'Read' will be available if you login or access site from another network

Action 'Download' will be available if you login or access site from another network

Group Anonymous
Network Internet

Целью настоящей работы являлось исследование структурных различий амилоидных фибрилл на основе лизоцима, полученных при различных условиях фибриллогенеза, и амилоидных фибрилл на основе бета-2-микроглобулина и его укороченных форм без участков полипептидной цепи из 6 и 10 N-концевых аминокислот. В работе использованы методы электронной микроскопии, КД-спектроскопии, а также специально разработанный подход, основанный на абсорбционной и флуоресцентной спектроскопии растворов, амилоидных фибрилл со специфическим флуоресцентным зондом тиофлавином Т, подготовленных методом равновесного микродиализа. Показано что исследуемые амилоидные фибриллы различаются своими фотофизическими характеристиками, морфологией, параметрами связывания с тиофлавином Т и характеристиками связанного красителя, что свидетельствует о полиморфизме этих амилоидных фибрилл.

The aim of this work was to study the structural differences between amyloid fibrils formed from lysozyme obtained under different conditions of fibrillogenesis and amyloid fibrils formed from the full-length β-2-microglobulin as well as its variants with the lack of the protein polypeptide chain of 6 and 10 N-terminal amino acids. The methods of electron microscopy, CD spectroscopy together with a specially developed approach based on the absorption and fluorescence spectroscopy of solutions of amyloid fibrils with a specific fluorescent probe thioflavin T, prepared by the method of equilibrium microdialysis, were used. It was shown that the investigated amyloid fibrils differ in their photophysical properties, morphology, parameters of thioflavin T binding and characteristic of the fibril-bound dye.

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All
Read Print Download
Internet Authorized users SPbPU
Read Print Download
Internet Anonymous

Access count: 206 
Last 30 days: 0

Detailed usage statistics