С 17 марта 2020 г. для ресурсов (учебные, научные, материалы конференций, статьи из периодических изданий, авторефераты диссертаций, диссертации) ЭБ СПбПУ, обеспечивающих образовательный процесс, установлен особый режим использования. Обращаем внимание, что ВКР/НД не относятся к этой категории.

Details

Title: Полиморфизм амилоидных фибрилл на основе лизоцима и бета-2-микроглобулина: бакалаврская работа: 03.03.02
Creators: Родина Наталья Павловна
Scientific adviser: Сулацкая Анна Игоревна
Organization: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Imprint: Санкт-Петербург, 2016
Collection: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция
Subjects: амилоидные фибриллы; полиморфизм; бета-2-микроглобулин; лизоцим; тиофлавин Т; amyloid fibrils; polymorphism; beta-2-microglobulin; thioflavin T; lysozyme
Document type: Bachelor graduation qualification work
File type: PDF
Language: Russian
Speciality code (FGOS): 03.03.02
Speciality group (FGOS): 030000 - Физика и астрономия
DOI: 10.18720/SPBPU/2/v16-710
Rights: Свободный доступ из сети Интернет (чтение)

Allowed Actions:

Action 'Read' will be available if you login or access site from another network

Group: Anonymous

Network: Internet

Annotation

Целью настоящей работы являлось исследование структурных различий амилоидных фибрилл на основе лизоцима, полученных при различных условиях фибриллогенеза, и амилоидных фибрилл на основе бета-2-микроглобулина и его укороченных форм без участков полипептидной цепи из 6 и 10 N-концевых аминокислот. В работе использованы методы электронной микроскопии, КД-спектроскопии, а также специально разработанный подход, основанный на абсорбционной и флуоресцентной спектроскопии растворов, амилоидных фибрилл со специфическим флуоресцентным зондом тиофлавином Т, подготовленных методом равновесного микродиализа. Показано что исследуемые амилоидные фибриллы различаются своими фотофизическими характеристиками, морфологией, параметрами связывания с тиофлавином Т и характеристиками связанного красителя, что свидетельствует о полиморфизме этих амилоидных фибрилл.

The aim of this work was to study the structural differences between amyloid fibrils formed from lysozyme obtained under different conditions of fibrillogenesis and amyloid fibrils formed from the full-length β-2-microglobulin as well as its variants with the lack of the protein polypeptide chain of 6 and 10 N-terminal amino acids. The methods of electron microscopy, CD spectroscopy together with a specially developed approach based on the absorption and fluorescence spectroscopy of solutions of amyloid fibrils with a specific fluorescent probe thioflavin T, prepared by the method of equilibrium microdialysis, were used. It was shown that the investigated amyloid fibrils differ in their photophysical properties, morphology, parameters of thioflavin T binding and characteristic of the fibril-bound dye.

Document access rights

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All Read
Internet Authorized users Read
-> Internet Anonymous

Document usage statistics

stat Document access count: 204
Last 30 days: 0
Detailed usage statistics