Details

Title Характеристика нового антибактериального тиазол-оксазол-модифицированного пептида из K. pneumoniae: бакалаврская работа: 03.03.02
Creators Уткина Ирина Львовна
Scientific adviser Метелев М. В.
Organization Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Imprint Санкт-Петербург, 2016
Collection Выпускные квалификационные работы ; Общая коллекция
Subjects тиазол-оксазол-модифицированные микроцины ; пептиды ; антибиотики ; бактерии ; молекулярное клонирование ; thiazole-oxazole modified microcins ; peptides ; antibiotics ; bacteria ; molecular cloning
Document type Bachelor graduation qualification work
File type PDF
Language Russian
Level of education Bachelor
Speciality code (FGOS) 03.03.02
Speciality group (FGOS) 030000 - Физика и астрономия
DOI 10.18720/SPBPU/2/v16-712
Rights Доступ по паролю из сети Интернет (чтение, печать, копирование)
Record key RU\SPSTU\edoc\32419
Record create date 8/26/2016

Allowed Actions

Action 'Read' will be available if you login or access site from another network

Action 'Download' will be available if you login or access site from another network

Group Anonymous
Network Internet

Целью данной работы являлась идентификация и характеристика нового тиазол-оксазол-модифицированного пептида из бактерии Klebsiella pneumoniae subsp. ozaenae, обнаруженного в результате биоинформатического поиска неохарактеризованных генетических кластеров, гомологичных кластеру микроцина В17. Было показано, что при гетерологической экспрессии оперона из K. pneumoniae subsp. ozaenae в клетках E. coli производится вещество, структура которого была частично охарактеризована методами масс-спектрометрии, и показано, что вещество содержит четыре гетероцикла: один оксазольный и три тиазольных, - а также включает дополнительную модификацию на N-конце пептида. Было продемонстрировано, что производимое соединение обладает антибактериальной активностью в отношении E. coli, и активность зависит от присутствия модификации на N-конце пептида и немодифицированных С-концевых аминокислот.

The aim of this work was to identify and describe the structure of a new thiazole-oxazole modified peptide from Klebsiella pneumoniae subsp. ozaenae. Cluster of genes of a new TOMM was found as a result of bioinformatic search of microcin B17 homologs. Detected cluster was introduced into a heterologous expression host, E. coli, which was shown to produce a substance belonging to the class of TOMM. The structure of produced peptide was partially characterized: mass spectrometric analysis revealed that it contains four heterocycles (one oxazole and three thiazole) and also includes an additional modification at the N-terminus of the peptide. We demonstrated that identified cluster of genes is capable of producing a biologically active molecule. Moreover, produced compound was shown to have an antibacterial activity against E. coli. As it was determined this activity depends on the presence of modification at the N-terminus of the peptide and unmodified C-terminal amino acids.

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All
Read Print Download
Internet Authorized users SPbPU
Read Print Download
Internet Anonymous

Access count: 127 
Last 30 days: 0

Detailed usage statistics