Детальная информация

Название: Изучение аминокислотных замен в функциональном домене eRF3 дрожжей Saccharomyces cerevisiae: выпускная квалификационная работа магистра по направлению 16.04.01 - Техническая физика ; 16.04.01_16 - Физико-химическая биология и биотехнология
Авторы: Порфирьева Екатерина Игоревна
Научный руководитель: Богомаз Денис Игоревич
Другие авторы: Октябрьский Валерий Павлович
Организация: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт биомедицинских систем и биотехнологий
Выходные сведения: Санкт-Петербург, 2019
Коллекция: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция
Тематика: c-домен sup35; гтф-активность; миссенс-мутации; нонсенс-супрессия; наследственные заболевания; биосинтез белка; генетическая информация
УДК: 577.112.3
Тип документа: Выпускная квалификационная работа магистра
Тип файла: PDF
Язык: Русский
Код специальности ФГОС: 16.04.01
Группа специальностей ФГОС: 160000 - Физико-технические науки и технологии
Ссылки: Отзыв руководителя; Рецензия; Отчет о проверке на объем и корректность внешних заимствований
DOI: 10.18720/SPBPU/3/2019/vr/vr19-1066
Права доступа: Доступ по паролю из сети Интернет (чтение)

Разрешенные действия:

Действие 'Прочитать' будет доступно, если вы выполните вход в систему или будете работать с сайтом на компьютере в другой сети

Группа: Анонимные пользователи

Сеть: Интернет

Аннотация

Работа посвящена изучению влияния аминокислотных замен в C-домене белка Sup35 на его функциональную активность. Описана методика выделения Sup35p дикого типа и мутантных вариантов, а также белка Sup45. Проведено сравнение фенотипического проявления мутаций sup35 в присутствии полноразмерного гена SUP35 или его фрагмента, кодирующего С-домен. Измерена ГТФазная активность С-домена белка Sup35 дикого типа и мутантных вариантов. Полученные данные позволяют рассматривать изучаемые миссенс-мутации как причину нарушения терминации трансляции и несовместимости мутантных белков Sup35 с фактором [PSI+].

The work is devoted to the studying the effect of amino acid substitutions in the C-domain of the Sup35 protein on its functional activity. A method for isolating wild-type Sup35p and mutant variants, as well as Sup45 protein, are described. The phenotypic manifestations of sup35 mutations in the presence of the full-length SUP35 gene or its fragment encoding the C-domain were compared. The GTPase activity of the C-domain of the wild type Sup35 protein and mutant variants was measured. The data obtained allow us to consider the missense mutations under study as the cause of a violation of translation termination and incompatibility of mutant Sup35 proteins with the factor [PSI+].

Права на использование объекта хранения

Место доступа Группа пользователей Действие
Локальная сеть ИБК СПбПУ Все Прочитать
Интернет Авторизованные пользователи СПбПУ Прочитать
Интернет Авторизованные пользователи (не СПбПУ)
-> Интернет Анонимные пользователи

Статистика использования

stat Количество обращений: 13
За последние 30 дней: 0
Подробная статистика