Details
Title | Изучение аминокислотных замен в функциональном домене eRF3 дрожжей Saccharomyces cerevisiae: выпускная квалификационная работа магистра по направлению 16.04.01 - Техническая физика ; 16.04.01_16 - Физико-химическая биология и биотехнология |
---|---|
Creators | Порфирьева Екатерина Игоревна |
Scientific adviser | Богомаз Денис Игоревич |
Other creators | Октябрьский Валерий Павлович |
Organization | Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт биомедицинских систем и биотехнологий |
Imprint | Санкт-Петербург, 2019 |
Collection | Выпускные квалификационные работы ; Общая коллекция |
Subjects | c-домен sup35 ; гтф-активность ; миссенс-мутации ; нонсенс-супрессия ; наследственные заболевания ; биосинтез белка ; генетическая информация |
UDC | 577.112.3 |
Document type | Master graduation qualification work |
File type | |
Language | Russian |
Level of education | Master |
Speciality code (FGOS) | 16.04.01 |
Speciality group (FGOS) | 160000 - Физико-технические науки и технологии |
Links | Отзыв руководителя ; Рецензия ; Отчет о проверке на объем и корректность внешних заимствований |
DOI | 10.18720/SPBPU/3/2019/vr/vr19-1066 |
Rights | Доступ по паролю из сети Интернет (чтение) |
Record key | ru\spstu\vkr\2731 |
Record create date | 10/4/2019 |
Allowed Actions
–
Action 'Read' will be available if you login or access site from another network
Group | Anonymous |
---|---|
Network | Internet |
Работа посвящена изучению влияния аминокислотных замен в C-домене белка Sup35 на его функциональную активность. Описана методика выделения Sup35p дикого типа и мутантных вариантов, а также белка Sup45. Проведено сравнение фенотипического проявления мутаций sup35 в присутствии полноразмерного гена SUP35 или его фрагмента, кодирующего С-домен. Измерена ГТФазная активность С-домена белка Sup35 дикого типа и мутантных вариантов. Полученные данные позволяют рассматривать изучаемые миссенс-мутации как причину нарушения терминации трансляции и несовместимости мутантных белков Sup35 с фактором [PSI+].
The work is devoted to the studying the effect of amino acid substitutions in the C-domain of the Sup35 protein on its functional activity. A method for isolating wild-type Sup35p and mutant variants, as well as Sup45 protein, are described. The phenotypic manifestations of sup35 mutations in the presence of the full-length SUP35 gene or its fragment encoding the C-domain were compared. The GTPase activity of the C-domain of the wild type Sup35 protein and mutant variants was measured. The data obtained allow us to consider the missense mutations under study as the cause of a violation of translation termination and incompatibility of mutant Sup35 proteins with the factor [PSI+].
Network | User group | Action |
---|---|---|
ILC SPbPU Local Network | All |
|
Internet | Authorized users SPbPU |
|
Internet | Anonymous |
|
Access count: 17
Last 30 days: 0