Details

Title Изучение аминокислотных замен в функциональном домене eRF3 дрожжей Saccharomyces cerevisiae: выпускная квалификационная работа магистра по направлению 16.04.01 - Техническая физика ; 16.04.01_16 - Физико-химическая биология и биотехнология
Creators Порфирьева Екатерина Игоревна
Scientific adviser Богомаз Денис Игоревич
Other creators Октябрьский Валерий Павлович
Organization Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт биомедицинских систем и биотехнологий
Imprint Санкт-Петербург, 2019
Collection Выпускные квалификационные работы ; Общая коллекция
Subjects c-домен sup35 ; гтф-активность ; миссенс-мутации ; нонсенс-супрессия ; наследственные заболевания ; биосинтез белка ; генетическая информация
UDC 577.112.3
Document type Master graduation qualification work
File type PDF
Language Russian
Level of education Master
Speciality code (FGOS) 16.04.01
Speciality group (FGOS) 160000 - Физико-технические науки и технологии
Links Отзыв руководителя ; Рецензия ; Отчет о проверке на объем и корректность внешних заимствований
DOI 10.18720/SPBPU/3/2019/vr/vr19-1066
Rights Доступ по паролю из сети Интернет (чтение)
Record key ru\spstu\vkr\2731
Record create date 10/4/2019

Allowed Actions

Action 'Read' will be available if you login or access site from another network

Group Anonymous
Network Internet

Работа посвящена изучению влияния аминокислотных замен в C-домене белка Sup35 на его функциональную активность. Описана методика выделения Sup35p дикого типа и мутантных вариантов, а также белка Sup45. Проведено сравнение фенотипического проявления мутаций sup35 в присутствии полноразмерного гена SUP35 или его фрагмента, кодирующего С-домен. Измерена ГТФазная активность С-домена белка Sup35 дикого типа и мутантных вариантов. Полученные данные позволяют рассматривать изучаемые миссенс-мутации как причину нарушения терминации трансляции и несовместимости мутантных белков Sup35 с фактором [PSI+].

The work is devoted to the studying the effect of amino acid substitutions in the C-domain of the Sup35 protein on its functional activity. A method for isolating wild-type Sup35p and mutant variants, as well as Sup45 protein, are described. The phenotypic manifestations of sup35 mutations in the presence of the full-length SUP35 gene or its fragment encoding the C-domain were compared. The GTPase activity of the C-domain of the wild type Sup35 protein and mutant variants was measured. The data obtained allow us to consider the missense mutations under study as the cause of a violation of translation termination and incompatibility of mutant Sup35 proteins with the factor [PSI+].

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All
Read
Internet Authorized users SPbPU
Read
Internet Anonymous

Access count: 17 
Last 30 days: 0

Detailed usage statistics