С 17 марта 2020 г. для ресурсов (учебные, научные, материалы конференций, статьи из периодических изданий, авторефераты диссертаций, диссертации) ЭБ СПбПУ, обеспечивающих образовательный процесс, установлен особый режим использования. Обращаем внимание, что ВКР/НД не относятся к этой категории.

Details

Title: Изучение аминокислотных замен в функциональном домене eRF3 дрожжей Saccharomyces cerevisiae: выпускная квалификационная работа магистра: 16.04.01 - Техническая физика ; 16.04.01_16 - Физико-химическая биология и биотехнология
Creators: Порфирьева Екатерина Игоревна
Scientific adviser: Богомаз Денис Игоревич
Other creators: Октябрьский Валерий Павлович
Organization: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт биомедицинских систем и биотехнологий
Imprint: Санкт-Петербург, 2019
Collection: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция
Subjects: c-домен sup35; гтф-активность; миссенс-мутации; нонсенс-супрессия; c-domain sup35; gtp-activity; missense-mutation; nonsense-supression
Document type: Master graduation qualification work
File type: PDF
Language: Russian
Speciality code (FGOS): 16.04.01
Speciality group (FGOS): 160000 - Физико-технические науки и технологии
Links: Отзыв руководителя; Рецензия; Отчет о проверке на объем и корректность внешних заимствований
DOI: 10.18720/SPBPU/3/2019/vr/vr19-1066
Rights: Свободный доступ из сети Интернет (чтение)

Allowed Actions:

Action 'Read' will be available if you login or access site from another network

Group: Anonymous

Network: Internet

Annotation

Работа посвящена изучению влияния аминокислотных замен в C-домене белка Sup35 на его функциональную активность. Описана методика выделения Sup35p дикого типа и мутантных вариантов, а также белка Sup45. Проведено сравнение фенотипического проявления мутаций sup35 в присутствии полноразмерного гена SUP35 или его фрагмента, кодирующего С-домен. Измерена ГТФазная активность С-домена белка Sup35 дикого типа и мутантных вариантов. Полученные данные позволяют рассматривать изучаемые миссенс-мутации как причину нарушения терминации трансляции и несовместимости мутантных белков Sup35 с фактором [PSI+].

The work is devoted to the studying the effect of amino acid substitutions in the C-domain of the Sup35 protein on its functional activity. A method for isolating wild-type Sup35p and mutant variants, as well as Sup45 protein, are described. The phenotypic manifestations of sup35 mutations in the presence of the full-length SUP35 gene or its fragment encoding the C-domain were compared. The GTPase activity of the C-domain of the wild type Sup35 protein and mutant variants was measured. The data obtained allow us to consider the missense mutations under study as the cause of a violation of translation termination and incompatibility of mutant Sup35 proteins with the factor [PSI+].

Document access rights

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All Read
Internet Authorized users Read
-> Internet Anonymous

Usage statistics

stat Access count: 13
Last 30 days: 0
Detailed usage statistics