Details
Title | Фолдинг белка при помощи глубокого обучения с подкреплением.: выпускная квалификационная работа бакалавра: направление 01.03.03 «Механика и математическое моделирование» ; образовательная программа 01.03.03_03 «Математическое моделирование процессов нефтегазодобычи» |
---|---|
Creators | Артемьев Алексей Дмитриевич |
Scientific adviser | Заборовский Владимир Сергеевич |
Organization | Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Физико-механический институт |
Imprint | Санкт-Петербург, 2022 |
Collection | Выпускные квалификационные работы ; Общая коллекция |
Subjects | фолдинг белка ; глубокое обучение ; обучение с подкреплением ; машинное обучение ; задача оптимизации ; protein folding ; deep learning ; reinforcement learning ; ma- chine learning ; optimization task |
Document type | Bachelor graduation qualification work |
File type | |
Language | Russian |
Level of education | Bachelor |
Speciality code (FGOS) | 01.03.03 |
Speciality group (FGOS) | 010000 - Математика и механика |
DOI | 10.18720/SPBPU/3/2022/vr/vr22-725 |
Rights | Доступ по паролю из сети Интернет (чтение) |
Record key | ru\spstu\vkr\16776 |
Record create date | 7/27/2022 |
Allowed Actions
–
Action 'Read' will be available if you login or access site from another network
Group | Anonymous |
---|---|
Network | Internet |
В работе предложен метод решения задачи фолдинга белка при помощи глубокого обучения с подкреплением. Создана математическая модель физических процессов при сворачивании гидрофобно-гидрофильного (HP-модель) белка. Получены результаты решения оптимизационной задачи, которые показывают как количественно близкие к оптимальному решению способы сворачивания белка, так и качественно обоснованные биохимической и биофизической теорией.
The paper proposes a method for solving the protein folding problem using deep reinforcement learning. A mathematical model of physical processes during the folding of hydrophobic-hydrophilic (HP-model) protein has been created. The results of solving the optimization problem are obtained, which show both quantitatively close to the optimal solution methods of protein folding, and qualitatively justified by biochemical and biophysical theory.
Network | User group | Action |
---|---|---|
ILC SPbPU Local Network | All |
|
Internet | Authorized users SPbPU |
|
Internet | Anonymous |
|
Access count: 18
Last 30 days: 0