Данная работа посвящена изучению механизма ингибирования антибиотиком терморубином элонгации трансляции. Методом остановленного потока показано снижение скорости аккомодации аминоацил-тРНК при связывании в А сайт рибосомы. Показано влияние антибиотика на эффективность и кинетику образования дипептида. Помимо этого, показаны различия в действии терморубина на кинетику связывания разных аминоацил-тРНК, отличающихся последовательностью и степенью модифицированности антикодонового домена. Основные методы, использованные в данной работе: in vitro реконструкция белоксинтезирующей системы E. coli, измерение параметров предстационарной кинетики реакций методами остановленного и погашенного потока, высокоэффективная жидкостная хроматография в обращенных фазах, радиолюминесцентный спектральный анализ.

The present work is devoted to the study of the inhibition mechanism of translation elongation by antibiotic thermorubin. Decreasing effect on the rate of aminoacyl-tRNA accommodation to the A site was determined by the stopped flow method. The influence of the antibiotic on the efficiency and kinetics of dipeptide formation was shown. Furthermore, the differences in thermorubin action on the binding of aminoacyl-tRNAs with different sequences and degree of modification were determined. The main methods used in this work are in vitro reconstruction of the E. coli protein synthesis system, measurement of rapid kinetics parameters by the stopped or quenched flow methods, high-performance liquid chromatography in reversed phases, radioluminescent spectral analysis.