Details

Данная работа посвящена изучению межбелковых взаимодействий с участием структурного белка Smc (Structural Maintenance of Chromosomes) у бактерий Bacillus subtilis и Ureaplasma parvum. Исследование проводилось с применением бактериальной двугибридной системы на основе восстановления активности аденилатциклазы у мутантного штамма Escherichia coli ∆cya, а также методом со-осаждения с химической кросс-фиксацией. Были выявлено, что Smc B. subtilis способен взаимодействовать с белками PolA (ДНК-полимераза I) и FtsY (ГТФ-связывающий белок, участвующий в секреции белков в составе комплекса SRP (signal recognition particle)). У U. parvum было выявлено взаимодействие Smc с PolA. Метод ковалентной фиксации белковых комплексов позволил охарактеризовать внутримолекулярные взаимодействия компонентов комплекса Smc-ScpAB в B. subtilis и выявить существенные различия в архитектуре соответствующего комплекса у U. parvum.

The given work is devoted to the study of protein-protein interactions involving the structural protein Smc (Structural Maintenance of Chromosomes) in bacteria Bacillus subtilis and Ureaplasma parvum. The study was conducted using a bacterial two-hybrid system based on the restoration of adenylate cyclase activity in a mutant strain of Escherichia coli ∆cya, as well as by co-precipitation with chemical cross-fixation. It was revealed that Smc B. subtilis is able to interact with the proteins PolA (DNA polymerase I) and FtsY (GTP-binding protein involved in protein secretion as part of the SRP (signal recognition particle) complex). The interaction of Smc with PolA was revealed in U. parvum. The method of covalent fixation of protein complexes made it possible to characterize the intramolecular interactions of the components of the Smc-ScpAB complex in B. subtilis and to identify significant differences in the architecture of the corresponding complex in U. parvum.