Details

Данная работа посвящена разработке и применению вычислительного метода анализа солевых мостиков, позволяющего находить и анализировать солевые мостики - ионные взаимодействия между заряженными аминокислотными остатками в МД траекториях. Солевые мостики играют важную роль в стабилизации пространственной структуры белков, формировании межсубъединичных контактов и регуляции конформационной подвижности. Для количественного анализа таких взаимодействий требуется инструмент, способный корректно идентифицировать химически допустимые зарядонесущие группы и эффективно обрабатывать большие молекулярно-динамические траектории. В работе проведён анализ устаревшей реализации gmx_saltbr, входившей в состав пакета GROMACS. Разработан новый модуль gmx_saltbridge, интегрированный в современный C++-фреймворк анализа траекторий GROMACS. В новой реализации применён химически строгий критерий отбора заряженных групп. Валидация модуля выполнена на тестовых белковых системах и кристаллографических структурах. Сравнение старой и новой реализаций проведено по потреблению оперативной памяти, времени выполнения, специфичности определения. Полученные результаты показывают, что разработанный модуль обеспечивает более корректное определение солевых мостиков.

This work is devoted to the development and application of a computational method for the analysis of salt bridges, which makes it possible to detect and study salt bridges — ionic interactions between charged amino acid residues — in molecular dynamics trajectories. Salt bridges play an important role in stabilizing the spatial structure of proteins, forming intersubunit contacts, and regulating conformational mobility. Quantitative analysis of such interactions requires a tool capable of correctly identifying chemically valid charge-bearing groups and efficiently processing large molecular dynamics trajectories. The work includes an analysis of the outdated implementation of gmx_saltbr, which was previously part of the GROMACS package. A new gmx_saltbridge module was developed and integrated into the modern C++ trajectory analysis framework of GROMACS. The new implementation applies a chemically strict criterion for selecting charge-bearing groups. The module was validated on test protein systems and crystallographic structures. The old and new implementations were compared in terms of RAM usage, execution time, and detection specificity. The results obtained show that the developed module provides more accurate detection of salt bridges.