В данной работе исследуется влияние нуклеотидных кофакторов на свойства нуклеопротеиновых комплексов, формируемых белком RecA на однонитевой ДНК. При помощи метода оптической ловушки анализируются конформационные состояния индивидуальных нуклеопротеиновых филаментов RecA, возникающие в ходе гидролиза АТФ. Впервые показано, что существует два неактивных состояния филамента RecA на однонитевой ДНК, обладающих различными механическими свойствами и стабильностью. Также в работе анализируется динамика конформационных переходов при гидролизе и связывании АТФ, проводится количественная характеризация кооперативности конформационных изменений структуры филамента RecA при связывании нуклеотидных кофакторов АТФ и АДФ.

In this study the influence of nucleotide cofactors on RecA nucleoprotein complexes formed on single-stranded DNA is investigated. The ATPase induced conformational states of nucleoprotein RecA filament are analyzed by a single molecule approach. For the first time it was demonstrated that inactive form of RecA-ssDNA filament is presented by two states, which vary in mechanical properties and stability. In this work the dynamics of the ATPase induced conformational changes is addressed and cooperativity of conformational transitions induced by binding ATP and ADP is also examined.