Details

Title Исследование процессов регуляции взаимодействия RecA с ДНК: научный доклад: направление подготовки 03.06.01 «Физика и астрономия» ; направленность 03.06.01_12 «Биофизика»
Creators Алексеев Александр Андреевич
Scientific adviser Ходорковский Михаил Алексеевич
Other creators Краснова Надежда Константиновна
Organization Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Imprint Санкт-Петербург, 2020
Collection Научные работы аспирантов/докторантов; Общая коллекция
Subjects Белки; RecA; гомологическая рекомбинация; метод оптической ловушки; лазерный пинцет; конформационные состояния; кооперативность; homologous recombination; single-molecule approach; optical tweezers; conformational states; cooperativity
UDC 577.112
Document type Scientific report
File type PDF
Language Russian
Level of education Graduate student
Speciality code (FGOS) 03.06.01
Speciality group (FGOS) 030000 - Физика и астрономия
DOI 10.18720/SPBPU/6/2020/vn20-21
Rights Текст не доступен в соответствии с распоряжением СПбПУ от 11.04.2018 № 141
Record key ru\spstu\vkr\9431
Record create date 9/30/2020

Allowed Actions

Read Download (1.5 Mb)

Group Anonymous
Network Internet

В данной работе исследуется влияние нуклеотидных кофакторов на свойства нуклеопротеиновых комплексов, формируемых белком RecA на однонитевой ДНК. При помощи метода оптической ловушки анализируются конформационные состояния индивидуальных нуклеопротеиновых филаментов RecA, возникающие в ходе гидролиза АТФ. Впервые показано, что существует два неактивных состояния филамента RecA на однонитевой ДНК, обладающих различными механическими свойствами и стабильностью. Также в работе анализируется динамика конформационных переходов при гидролизе и связывании АТФ, проводится количественная характеризация кооперативности конформационных изменений структуры филамента RecA при связывании нуклеотидных кофакторов АТФ и АДФ.

In this study the influence of nucleotide cofactors on RecA nucleoprotein complexes formed on single-stranded DNA is investigated. The ATPase induced conformational states of nucleoprotein RecA filament are analyzed by a single molecule approach. For the first time it was demonstrated that inactive form of RecA-ssDNA filament is presented by two states, which vary in mechanical properties and stability. In this work the dynamics of the ATPase induced conformational changes is addressed and cooperativity of conformational transitions induced by binding ATP and ADP is also examined.

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All
Read Print Download
Internet All

Access count: 99 
Last 30 days: 2

Detailed usage statistics