С 17 марта 2020 г. для ресурсов (учебные, научные, материалы конференций, статьи из периодических изданий, авторефераты диссертаций, диссертации) ЭБ СПбПУ, обеспечивающих образовательный процесс, установлен особый режим использования. Обращаем внимание, что ВКР/НД не относятся к этой категории.

Details

Title: Биохимические и структурные исследования сигма-1 рецептора: магистерская диссертация: 16.04.01
Creators: Корбан Светлана Андреевна
Scientific adviser: Безпрозванный Илья Борисович
Organization: Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого. Институт физики, нанотехнологий и телекоммуникаций
Imprint: Санкт-Петербург, 2016
Collection: Выпускные квалификационные работы; Общая коллекция
Subjects: Белки; Олигомеры; Биологические мембраны; сигма-1 рецептор; нейропатология; гетерологическая экспрессия; лиганды; sigma-1 receptor; the neuropathology; heterologous expression; ligands
UDC: 577.352.332(043.3); 616.8-091.94(043.3)
Document type: Master graduation qualification work
File type: PDF
Language: Russian
Speciality code (FGOS): 16.04.01
Speciality group (FGOS): 160000 - Физико-технические науки и технологии
DOI: 10.18720/SPBPU/2/v16-2159
Rights: Свободный доступ из сети Интернет (чтение, печать, копирование)

Allowed Actions:

Action 'Read' will be available if you login or access site from another network Action 'Download' will be available if you login or access site from another network

Group: Anonymous

Network: Internet

Annotation

В работе исследуется структурная организация рекомбинантного s-1 рецептора и его конформационные модификации под действием лигандов. В ходе работы создана система экспрессии рекомбинантного s-1 рецептора в бактериях E.coli, оптимизирована схема выделения и очистки белка. Для оценки функциональной активности s-1 рецептора разработан метод качественной аффинной хроматографии (pull-down assay). Показано, что рекомбинантный s-1 рецептор человека имеет олигомерную организацию в бактериальных мембранах, но в процессе очистки происходит диссоциация олигомеров на мономеры. Связывание лиганда стабилизирует олигомерные комплексы рекомбинантного s-1 рецептора и, по-видимому, вызывает олигомеризацию.

In this paper the structural organization of recombinant s-1 receptor and its conformational changes in response to ligand binding are investigated. Human s-1 receptor gene was cloned and recombinant s-1 receptor was overexpressed in E.coli. The scheme of protein extraction and purification was optimized. Qualitative affinity chromatography method (pull-down assay) was developed to analyze the ligand binding activity of s-1 receptor. It was revealed, that recombinant s-1 receptor exists in oligomeric form in bacterial membranes,but the receptor oligomers are dissociated into monomers during the purification procedure. The ligand binding stabilizes oligomeric forms of s-1 receptor and, presumably, causes self-association of receptor monomeric subunits and their conversion to high molecular mass assemblies.

Document access rights

Network User group Action
ILC SPbPU Local Network All Read Print Download
Internet Authorized users Read Print Download
-> Internet Anonymous

Usage statistics

stat Access count: 645
Last 30 days: 0
Detailed usage statistics